科目代码：338

科目名称：生物化学

一、考试范围

(一)蛋白质化学

1.蛋白质氨基酸的结构及分类、氨基酸的理化性质及应用。

2.肽和肽键的结构及命名，重要的天然寡肽。

3.蛋白质的分子结构：白质一级结构：测定方法，蛋白质的构象和维持构象的作用力，N—末端、C—末端;蛋白质的二级结构：多肽链折叠的空间限制;肽键性质;肽平面;二面角;蛋白质的构象单元;蛋白质的三级结构：概念、特点、举例(肌红蛋白);蛋白质的超二级结构和结构域：概念、实例;蛋白质的四级结构：亚基的概念;四级结构的概念;举例(血红蛋白)。

4.蛋白质结构与功能的关系：一级结构的种属差异与分子进化(细胞色素C)，一级结构的变异与分子病(镰刀型贫血症);RNase 的变性失活与复活;肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线。

5.蛋白质的重要性质：蛋白质的两性解离及等电点、电泳;蛋白质的胶体性质;蛋白质的沉淀反应-盐溶和盐析;有机溶剂沉淀;重金属盐沉淀;生物碱沉淀。蛋白质的变性与复性;蛋白质的紫外吸收与呈色反应。

6. 蛋白质的分离纯化与鉴定方法：蛋白质的分子量测定方法(沉降速度法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法);蛋白质的分离纯化方法。

(二)酶和辅酶

1.酶的一般概念，酶的催化特点，酶的专一性，酶的化学本质、酶的分类和命名。

2.酶的作用机理(酶的催化作用与分子活化能、中间产物学说、酶的活性部位和必需基因、酶的专一性机理、诱导契合学说、使酶具有高催化效率的因素、 胰凝乳蛋白酶的催化机理、酶原激活)。

3.影响酶促反应速度的因素，酶促反应速度的测量，酶浓度对酶作用的影响，底物浓度对酶作用的影响，米氏方程，米氏方程假设的条件，方程式的推导以及Km的意义和双倒数作图法，pH对酶作用的影响，温度对酶的作用的影响，激活剂对酶作用的影响。

4.抑制剂对酶作用的影响(不可逆抑制作用、可逆抑制作用、竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用)。

5.酶活性调节(别构酶概念、结构特点、别构效应与效应剂、动力学特点和活性调节机理;同工酶;诱导酶;酶的共价修饰等)。

6.酶的活力测定、酶活力与酶反应速度;酶的活力单位;酶的比活力;酶的转换数(Kat)。

7.水溶性维生素构成的辅酶，辅酶的功能。了解脂溶性维生素的结构和功能及缺乏症。

(三)核酸化学

1.核酸的种类和分布、化学组成。

2.DNA的分子结构，碱基配对规则，多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸残基的连接方式、排列顺序及表示方法。

3.DNA一级结构测定原理，Watson-Crick双螺旋模式的要点和稳定双螺旋结构的力，双螺旋结构的多态性。

4.tRNA的一级结构、二级结构和三级结构，mRNA、rRNA的结构特点。

5.核酸的理化性质及应用，核酸的变性、复性和分子杂交。

6. 核酸的分离纯化及测定方法

(四)生物氧化与氧化磷酸化

1.生物氧化概念、生物氧化的主要内容和特点、生物能学。

2.高能磷酸化合物类型，ATP在能量转换中的作用。

3.电子传递链(呼吸链)组成，排列顺序，电子传递机理，电子传递抑制剂。

4.底物磷酸化概念、氧化磷酸化概念、氧化磷酸化与电子传递的偶联、磷氧比。

5.氧化磷酸化的机理，化学渗透假说。

6. 氧化磷酸化的解偶联和抑制。

7. 线粒体穿梭系统。(磷酸甘油穿梭、苹果酸穿梭)

(五)糖类代谢

1.糖无氧氧化的概念、糖酵解的概念;糖酵解的化学历程和细胞定位;反应步骤;有关的酶和辅因子的作用机理;能量产生;糖酵解的化学计量与生物学意义;糖酵解的其它底物;丙酮酸的去路;糖酵解的调控。

2.糖有氧氧化概念;三羧酸循环：丙酮酸氧化为乙酰CoA、三羧酸循环概念、细胞定位、反应历程、有关的酶和辅因子、草酰乙酸的回补反应、化学计量和特点、三羧酸循环的调控;三羧酸循环的生物学意义。

3.磷酸戊糖途径生化历程：细胞定位;反应历程及特点;有关的酶和辅因子;磷酸戊糖途径的化学计量与生物学意义;磷酸戊糖途径的调控。

4. 糖异生概念，糖异生反应历程和细胞定位、生物学意义、乳酸循环。

5.蔗糖、淀粉和糖原的的生物合成。

6.蔗糖、淀粉和糖原的酶促降解。

(六)脂类代谢

1.脂肪的分解代谢(脂肪动员)、甘油代谢。

2.脂肪酸的氧化：脂肪酸的β-氧化概念、细胞定位、反应历程、调控、能量计算;奇数碳原子脂肪酸氧化、不饱和脂肪酸氧化;α-氧化和ω-氧化(概念及反应底物)。

3.乙醛酸循环概念、反应历程、细胞定位及两个关键的酶(异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶)，乙醛酸循环的生物学意义。

4.脂肪酸的生物合成：柠檬酸穿梭、乙酰辅酶A羧化酶、脂肪酸合酶、饱和脂肪酸的从头合成反应历程、细胞定位、调控;脂肪酸碳链的延长、脂肪酸碳链的去饱和(不饱和脂肪酸合成)

5.三酰甘油(脂肪)的生物合成：合成原料及酶;脂肪代谢的调节。

6. 酮体代谢：酮体概念、酮体合成、酮体分解、生物学意义(理解)。

7. 磷脂代谢和固醇代谢(了解)

(七)蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

1.蛋白质的酶促降解、蛋白水解酶。

2.氨基酸的分解与转化：脱氨基作用(氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用)、非氧化脱氨基作用、脱酰胺基作用。

3.氨基酸分解产物的去向：碳架生成氨基酸(蛋白质)、生成糖、生成酮(脂肪)、彻底氧化分解;氨生成铵盐、核苷酸、氨基酸、尿素循环(2分子氮原子的来源、限速酶、细胞定位、反应历程)

4.脱羧基作用(直接脱羧基作用、羟化脱羧基作用)、概念。

5.氨的同化2个途径及其催化的酶。

6.氨基酸的生物合成，6个族的氨基酸种类、各族氨基酸合成的共同碳架及其来源。

(八)核苷酸代谢

1. 核酸酶促降解、核酶外切酶、核酶内切酶、内切兼外切核酸酶、限制性内切酶特性、粘性末端。(理解)

2. 核苷酸分解代谢：核苷酸降解、嘌呤的降解、嘧啶的降解。

3. 嘌呤环、嘧啶环各原子的来源;核糖核苷酸的合成特点(嘌呤核苷酸的生物合成、嘧啶核苷酸的生物合成);核苷二磷酸、核苷三磷酸的合成脱氧核苷酸的合成。

(九)代谢之间的联系

1.糖代谢与蛋白质代谢之间的联系

2.脂代谢与蛋白质代谢的相互联系

3.糖代谢与脂代谢的相互联系

4. 核酸代谢与糖、脂肪、蛋白质代谢之间的联系(了解)

二、考试形式

闭卷。题型包括单项选择： 30题60分(每题2分);填空：10空20分(每空2分);名词解释： 10题30分(每题3分);回答问题： 4题20分(每题5分);论述题：2题20分(每题10分)。

三、 参考书目

1.赵国芬、张红梅主编，生物化学，中国农业大学出版社第一版，2019.7

2.王镜岩，朱圣庚，徐长法主编.生物化学.第3版.北京：高等教育出版社，2002